la radiofrecuencia en el tratamiento de celulitis y flacidez CALENTAMIENTO TERAPÉUTICO DEL COLÁGENOColágenoLa síntesis del colágeno se produce en el fibroblasto a partir de un polímero precursor llamado tropocolágeno que está formado por tres cadenas de polipéptidos que están constituidos por una repetición en bloque de tres aminoácidos (hidroxiprolina, hidroxilisina y glicina). La hidroxiprolina está presente en la molécula de colágeno en un porcentaje entre un 10% - 12%; la cantidad de hidroxiprolina define el tipo de colágeno. La glicina es un aminoácido que favorece el empaquetamiento de la molécula de colágeno en rotación de forma levógira. Y la hidroxilisina estabiliza la conformación helicoidal de las tres cadenas debido a su estructura anular rígida. Los puentes de hidrógeno unen las tres cadenas de la triple hélice y además las tres cadenas se unen entre sí mediante enlaces entre algunos aminoácidos llamados crosslinkings.
Las cadenas de polipétidos se sintetizan en los ribosomas ligados a RER de los fibroblastos y son liberadas al lumen celular, contienen aminoácidos adicionales en los extremos amino y carbóxilo-terminales. En el RER los residuos de prolina y lisina son hidroxilados y después algunos también son glicosilados en el aparato de Golgi, estas hidroxilaciones son las que después permiten la creación de los puentes de hidrógeno entre las tres cadenas de polipéptidos. Estos polipéptidos son secretados por el fibroblasto y son degradados mediante proteasas que las convierten en las moléculas de tropocolágeno que se ensamblan en el espacio extracelular formando las fibras de colágeno, dirigidas por la tendencia de las moléculas de procolágeno a ensamblarse de forma autónoma mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina. Existen varios tipos de colágeno, desde Colágeno I a Colágeno XIII. La dermis contiene principalmente:
Con el calentamiento del colágeno se alteran los enlaces de hidrógeno que son sensibles al calor y que son los que mantienen la triple hélice dextrógira de las tres cadenas polipeptídicas del colágeno de forma que éste pasa de ser una proteína en estado cristalino altamente organizada a un gel desorganizado y desnaturalizado (gelatina). La contracción del colágeno se produce con el desplegamiento de la triple hélice por la desnaturalización de los enlaces entre las cadenas y la tensión de los enlaces intramoleculares cruzados intrahelicoidales residuales. Cuando aumenta la temperatura del colágeno se produce la disociación de las fibrillas y la dislocación de las hélices, obteniéndose las cadenas de proteínas individuales, aunque conservan la estructura helicoidal. Si se sigue calentando, se pierde la estructura helicoidal y se obtiene una estructura orientada al azar en la que todas las cadenas interactúan y que se denomina gelatina. La temperatura a la que la mitad de las moléculas de colágeno disuelto han perdido su estructura helicoidal se le denomina meelting temperature(Tm). El equivalente en vivo es la Ts (shrinkage temperature).
Dependencia de la estabilidad térmica respecto al contenido de aminoácidos
En este sentido, existe una gran diferencia en contenido de prolina y en la temperatura de desnaturalización entre el colágeno de los animales de sangre caliente y el de los peces. La temperatura de desnaturalización del colágeno se fija típicamente en 65ºC para los mamíferos. Curva de fusión de la molécula de Colágeno disuelto:
Fernández Sevilla17, Strayer18
Elastina
Adipocitos
(19) "Efect of controled volumetric Tissue Heating with Radiofrequency on Cellutis and the Subcutaneous Tissue of the buttocks and Thigs", Journal of Drugs in Dermatology. 2006, 5;8 : 714-722. M. Emilia del Pino, MD, Ramón H. Rosado MD.(20) "The medical face lift: A non invasive, non surgical approach to tissue thigthening in facial skin, using non abaltive radiofrequency", Dermatology Surgery. 2003. 29:325-332. Ruiz Esparza(21) James J. Childs Pd D, Mikhail Smirnovs Pd D, Alex Zelenchuk PhD, and Gregori Alshueler Pd.
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